简述免疫球蛋白的功能

简述免疫球蛋白的功能

免疫球蛋白的作用：动物（包括人）体内的一种球状蛋白，是血清中的主要抗体，能与外来的抗原相结合从而引起免疫反应。

免疫球蛋白指具有抗体活性的动物蛋白。主要存在于血浆中，也见于其他体液、组织和一些分泌液中。人血浆内的免疫球蛋白大多数存在于丙种球蛋白中。由两条相同的轻链和两条相同的重链所组成，是一类重要的免疫效应分子；由高等动物免疫系统淋巴细胞产生的蛋白质，经抗原的诱导可以转化为抗体。

简述抗体结构及其功能

抗体由四条多肽链组成，各肽链之间南数量不等的链间二硫键连接。Ig可形成“Y”字型结构，称为Ig单体，是构成抗体的基本单位。抗体在医疗实践中应用甚为广泛。

Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。

每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱氨酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)”或“β-三明治 (β sandwich)”结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。

许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类独特折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF) 。

扩展资料

抗体的功能与其结构密切相关。同一抗体的V区和c区的氨基酸组成和顺序的不同，决定了其功能上的差异。不同抗体的V区和C区在结构变化上具有一定的规律，又使得其在功能上存在共性。V区和C区的组成和结构，决定了抗体的生物学功能。

识别并特异性结合抗原是抗体的主要功能，执行该功能的结构是抗体的V区，其中CDR部位在识别和结合特异性抗原中起决定性作用。抗体有单体、二聚体和五聚体，因此结合抗原表位的数日也不相同。抗体结合抗原表位的个数称为抗原结合价。

Ig单体可结合2个抗原表位，为双价。SIgA是二聚体，可结合4个抗原表位，为4价。IgM是五聚体，理论上可以结合10个抗原，应该是10价，但由于立体构象的空间位阻，使lgM一般只能结合5个抗原表位，故为5价。

抗体的V区与抗原结合后，借助于c区的作用，在体外可发生各种抗原抗体结合反应，有利于抗原或抗体的检测和功能的判断；在体内可中和毒素、阻断病原体入侵、清除病原微生物；B细胞膜表面的IgM和IgD构成B细胞的抗原识别受体，能辅助B细胞特异性识别抗原分子。

-抗体

免疫球蛋白结构与功能的关系

Ig 分子的基本结构是由四肽链组成的，即由二条相同的分子量较小的轻链（L 链）和二条相同的分子量较大的重链（H 链）组成的。L链与H链是由二硫键连接形成一个四肽链分子，称为Ig分子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。现已知5 种免疫球蛋白中IgG、IgA 和IgD的H链各有一个可变区（VH）和三个恒定区（CH1、CH2 和CH3）共四个功能区。IgM和IgE 的H链各有一个可变区（VH）和四个恒定区（CHl、CH2、CH3 和CH4）共五个功能区。VL和VH 是与抗原结合的部位，单体由一对L链和一对H链组成的基本结构，只有2 个与抗原结合的位点，如IgG、IgD、IgE、血清型IgA；双体由J链连接的两个单体，有4 个与抗原结合的位点，如分泌型IgA（SIgA），所以SigA 结合抗原的亲合力要比血清型IgA 高。五聚体由J 链和二硫键连接五个单体，如IgM。五聚体IgM 理论上应为10 个与抗原结合的位点，但实际上由于立体构型的空间位阻，—般只有5 个结合点可结合。所有的抗体是Ig，但Ig并不都是抗体。Ig的两个重要特征是特异性和多样性。它们是机体受抗原（如病原体）刺激后产生的，其主要作用是与抗原起免疫反应，生成抗原-抗体复合物，从而阻断病原体对机体的危害，使病原体失去致病作用。另一方面，免疫球蛋白有时也有致病作用。临床上的过敏症状如花粉引起的支气管痉挛，青霉素导致全身过敏反应，皮肤荨麻疹（俗称风疹块）等都是由免疫球蛋白制剂能增强人体抗病毒的能力，可作药用。如注射人血清或人胎盘中提取的丙种球蛋白制剂可防治麻疹、传染性肝炎等传染病。Ig是一个多藣有分子：（1）可结合抗原；（2）可作为抗原诱发抗体的产生；（3）可激发一系列如补体激活、吞吐噬调理、信号传导等次级反应。各种特异性Ig已被广泛应用于临床疾病的预防、治疗和诊断。例如，IgM是体液免疫应答首先产生的Ig。SIgA是机体黏膜防御感染的重要因素。IgE是同速发型过敏反应发生有关的Ig。IgD以膜结合形式存在于B细胞，在B细胞分化发育中起重调节有作用。

免疫球蛋白有哪些生物学功能，如何参加机体防御

免疫球蛋白（Ig）是体液免疫应答中发挥免疫功能最主要的免疫分子,免疫球蛋白所具有的功能是由其分子中不同功能区的特点所决定的.
（一）特异性结合抗原
Ig最显著的生物学特点是能够特异性地与相应的抗原结合,如细菌、病毒、寄生虫、某些药物或侵入机体的其他异物.Ig的这种特异性结合抗原特性是由其V区（尤其是V区中的高变区）的空间构成所决定的.Ig的抗原结合点由L链和H链超变区组成,与相应抗原上的表位互补,借助静电力、氢键以及范德华力等次级键相结合,这种结合是可逆的,并受到pH、温度和电解浓度的影响.在某些情况下,由于不同抗原分子上有相同的抗原决定簇,或有相似的抗原决定簇,一种抗体可与两种以上的抗原发生反应,此称为交叉反应（cross reaction）.
抗体分子可有单体、双体和五聚体,因此结合抗原决定簇的数目（结合价）也不相同.Fab段为单价,不能产生凝集反应和沉淀反应.F（ab'）2和单体Ig（如IgG、IgD、IgE）为双价.双体分泌型IgA有4价.五聚体IgM理论上应为10价,但实际上由于立体构型的空间位阻,一般只有5个结合点可结合抗原.B细胞表面Ig(SmIg)是特异性识别抗原的受体,成熟B细胞主要表达SmIgM和SmIgD,同一B细胞克隆表达不同类SmIg其识别抗原的特异性是相同的.
（二）活化补体　
1．IgM、IgG1、IgG2和IgG3可通过经典途径活化补体.当抗体与相应抗原结合后,IgG的CH2和IgM的CH3暴露出结合C lq的补体结合点,开始活化补体.由于Clq6个亚单位中一般需要2个C端的球与补体结合点结合后才能依次活化Clr和Cls,因此IgG活化补体需要一定的浓度,以保证两个相邻的IgG单体同时与1个Clq分子的两个亚单位结合.当Clq一个C端球部结合IgG时亲和力则很低,Kd为10-4M,当Clq两个或两个以上球部结合两个或多个IgG分时,亲合力增高Kd为10-8M.IgG与Clq结合点位于CH2功能区中最后一个β折叠股318～322位氨基酸残基（Glu-x-Lys-x-Lys）.IgM倍以上.人类天然的抗A和抗B血型抗体为IgM,血型不符合引韦的输血反应发生快而且严重.
2．凝聚的IgA、IgG4和IgE等可通过替代途径活化补体.
（三）结合Fc受体　
　不同细胞表面具有不同Ig的Fc受体,分别用FcγR、FcεR、FcαR等来表示.当Ig与相应抗原结合后,由于构型的改变,其Fc段可与具有相应受体的细胞结合.IgE抗体由于其Fc段结构特点,可在游离情况下与有相应受体的细胞（如嗜碱性粒细胞、肥大细胞）结合,称为亲细胞抗体（cytophilic antibody）.抗体与Fc受体结合可发挥不同的生物学作用.1．介导I型变态反应变应原刺激机体产生的IgE可与嗜碱性粒细胞、肥大细胞表面IgE高亲力受体细胞脱颗粒,释放组胺,合成由细胞FcεRI结合.当相同的变应原再次进入机体时,可与已固定在细胞膜上的IgE结合,刺激细胞脱颗粒,释放组受,合成由细胞脂质来源的介质如白三烯、前列腺素、血小板活化因子等,引起Ⅰ型变态反应.
2．调理吞噬作用 调理作用（opsonization）是指抗体、补体C3b、C4b等调理素(opsonin)促进吞噬细菌等颗粒性抗原.由于补体对热不稳定,因此又称为热不稳定调理素（heat-labile opsonin）.抗体又称热稳定调理素（heat-stable opsonin）.补体与抗体同时发挥调理吞噬作用,称为联合调理作用.中性粒细胞、单核细胞和巨噬细胞具有高亲和力或低亲和力的FcγRI（CD64）和FcγRⅡ（CD32）,IgG尤其是人IgG1和IgG3亚类对于调理吞噬起主要作用.嗜酸性粒细胞具有亲和力FcγRⅡ,IgE与相应抗原结合后可促进嗜酸性粒细胞的吞噬作用.抗体的调理机制一般认为是：①抗体在抗原颗粒和吞噬细胞之间“搭桥”,从而加强了吞噬细胞的吞噬作用；②抗体与相应颗粒性抗原结合后,改变抗原表面电荷,降低吞噬细胞与抗原之间的静电斥力；③抗体可中和某些细菌表面的抗吞噬物质如肺炎双球菌的荚膜,使吞噬细胞易于吞噬；④吞噬细胞FcR结合抗原抗体复合物,吞噬细胞可被活化.
3．发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用 当IgG抗体与带有相应抗原的靶细胞结合后,可与有FcγR的中性粒细胞、单核细胞、巨噬细胞、NK细胞等效应细胞结合,发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（antibodydependent cell-mediated cytotoxicity,ADCC）.目前已知.NK细胞发挥ADCC效应主要是通过其膜表面低亲和力FcγRⅢ（CD16）所介导的,IgG不仅起到连接靶细胞和效应细胞的作用,同时还刺激NK细胞合成和分泌肿瘤坏死因子和γ干扰素等细胞因子,并释放颗粒,溶解靶细胞.嗜酸性粒细胞发挥ADCC作用是通过其FcεRⅡ和FcαR介导的,嗜酸性粒细胞可脱颗粒释放碱性蛋白等,在杀伤寄生虫如蠕虫中发挥重要作用.
抗体依赖的细胞介导的细胞毒作用（ADCC）
此外,人IgGFc段能非特异地与葡萄菌A蛋白（staphylococcus proteinA,SPA)结合,应用SPA可纯化IgG等抗体,或代替第二抗体用于标记技术.
（四）通过胎盘
在人类,IgG是唯一可通过胎盘从母体转移给胎儿的Ig.IgG能选择性地与胎盘母体一侧的滋养层细胞结合,转移到滋养层细胞的吞饮泡内,并主动外排到胎儿血循环中.IgG的这种功能与IgGFc片段结构有关,如切除Fc段后所剩余的Fab并不能通过胎盘.IgG通过胎盘的作用是一种重要的自然被动免疫,对于新生儿抗感染有重要作用.

什么是免疫球蛋白的结构及功能？

免疫球蛋白的结构及功能：
所有免疫球蛋白都是有一对长的和一对短的四条多肽链，中间以二硫键连接在一起的一个Ig的单体分子。Ig的两条长链称为重链（H链），两条短链称为轻链（L链）每条H链约有450~570氨基酸组成，分子量大。H链间有二硫键连接，H链上结合有不同量的糖，故Ig属糖蛋白。
在抗病毒 抗毒素 大多数抗菌抗体均为IgG，是主要的抗感染抗体。在中和病毒 抗病毒 抗细菌方面起着重要作用。不少自身抗体 抗甲状腺球蛋白抗体和引起Ⅱ Ⅲ型超敏反应的抗体也属于IgG.IgG可经传统途径激活补体。各亚类激活补体能力不同，IgG是唯一能通过胎盘的Ig,是新生儿抗感染的重要因素。IgG的FC段能与单核吞噬细胞 中性粒细胞 NK细胞和B细胞结合，从而发挥调理吞噬 介导ADCC效应和胞饮抗原等作用。IgG的FC段能与SPA结合，若与特异性抗原相遇，可出现凝集现象。

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