EC化学名词是什么

EC化学名词是什么

EC是化学名词“乙基纤维素”的简称。

简介：乙基纤维素是不溶于水而溶于有机溶剂的非离子型纤维素醚。其具有粘合、填充、成膜等作用，用于树脂合成塑料、涂料、橡胶代用品、油墨、绝缘材料，也用作胶粘剂、纺织品整理剂等，另外可在农牧业中用作动物饲料添加剂，在电子产品以及军工发射药中做粘接剂。

活化能详细资料大全

活化能是指分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量。 （阿伦尼乌斯公式中的活化能区别于由动力学推导出来的活化能，又称阿伦尼乌斯活化能或经验活化能）活化分子的平均能量与反应物分子平均能量的差值即为活化能。

基本介绍中文名 ：活化能 外文名 ：Activation energy 又称 ：阈能 学科 ：化学历史由来,萌芽,提出,完善,基本定义,化学反应,定律公式,物理意义,历史由来活化能是一个化学名词，又被称为阈能。这一名词是由阿伦尼乌斯（Arrhenius）在1889年引入，用来定义一个化学反应的发生所需要克服的能量障碍。活化能可以用于表示一个化学反应发生所需要的最小能量。反应的活化能通常表示为 E a ，单位是千焦耳每摩尔（kJ/mol）。 对一级反应来说，活化能表示势垒（有时称为能垒）的高度。活化能的大小可以反映化学反应发生的难易程度。

萌芽

在Arrhenius提出活化能概念之前，人们对溶液反应曾总结出这样一个规则：溶液温度每升高10℃，反应速率将成倍增加。并且，在1878年，由英国科学家Hood最早通过实验归纳出一经验关系式： lgk=B-C/T 式中B、C是经验常数。 随后，范特霍夫于1884年在讨论温度对化学反应平衡常数影响的基础上，首先对上式作出了初步的理论说明。他从热力学严格地导出了描述温度与化学平衡常数K之间关系的方程式，对于溶液反应Kc可写成： dlnKc/dT= ⊿U/RT^2 并导出了温度与反应速率常数之间的关系式： dlnk/dT=(A/RT^2)+I 不过他没有给出A的物理意义以及确定的 I方法，因此当时没能引起人们的重视

提出

1889年，Arrhenius 通过大量实验与理论的论证，揭示了反应速率与温度的关系Arrhenius经验公式，其形式如下： 指数式 k=Ae^-Ea/RT 对数式 lnk=lnA-Ea/RT 微分式 dlnKc/dT= ⊿U/RT^2

完善

阿伦尼乌斯提出了活化能的概念，但对活化能的解释不够明确，特别是把活化能看作是与温度无关的常数，这与许多实验事实不符。 20世纪20年代，科学家托尔曼运用统计热力学来讨论化学反应速率与温度的关系，并于1925年推导出下面的反应式： Ea=<E*>-<E> 式中：<E*>为活化分子的平均摩尔能量，<E>未反应物分子的平均摩尔能量，活化能 是活化分子的平均能量与反应物分子的平均能量之差。 我们可以看出，在上式中，<E*>和<E>都与温度有关， 因此Ea也应是温度的函式，但在有些情况下二者的温度效应可能彼此抵消，此时活化能则与温度无关。 托尔曼所推导出的公式较好地弥补了阿伦尼乌斯理论的一些不足与缺陷，不再将活化能与温度相互隔离开来，而是提出了一个更为普遍与更具说服力的一种解释。基本定义活化能是指化学反应中，由反应物分子到达活化分子所需的最小能量。以酶和底物为例，二者自由状态下的势能与二者相结合形成的活化分子的势能之差就是反应所需的活化能，因此不是说活化能存在于细胞中，而是细胞中的某些能量为反应提供了所需的活化能。 化学反应速率与其活化能的大小密切相关，活化能越低，反应速率越快，因此降低活化能会有效地促进反应的进行。酶通过降低活化能（实际上是通过改变反应途径的方式降低活化能）来促进一些原本很慢的生化反应得以快速进行（或使一些原本很快的生化反应较慢进行）。影响反应速率的因素分外因与内因：内因主要是参加反应物质的性质；在同一反应中，影响因素是外因，即外界条件，主要有浓度、压强、温度、催化剂等。化学反应 化学反应的活化能实验证明，只有发生碰撞的分子的能量等于或超过某一定的能量Ec(可称为临界能)时，才可能发生有效碰撞。具有能量大于或等于Ec的分子称为活化分子。 在一定温度下，将具有一定能量的分子百分数对分子能量作图，如图1所示。从图1可以看出，原则上来说，反应物分子的能量可以从0到∞，但是具有很低能量和很高能量的分子都很少，具有平均能量Ea的分子数相当多。这种具有不同能量的分子数和能量大小的对应关系图，叫做一定温度下分子能量分布曲线图。 活化能原理图1中，Ea表示分子的平均能量，Ec是活化分子具有的最低能量，能量等于或高于Ec的分子可能产生有效碰撞。活化分子具有的最低能量Ec与分子的平均能量Ea之差叫活化能。 不同的反应具有不同的活化能。反应的活化能越低，则在指定温度下活化分子数越多，反应就越快。 不同温度下分子能量分布是不同的。图2是不同温度下分子的能量分布示意图。当温度升高时，气体分子的运动速率增大，不仅使气体分子在单位时间内碰撞的次数增加，更重要的是由于气体分子能量增加，使活化分子百分数增大。图2中曲线t1表示在t1温度下的分子能量分布，曲线t2表示在t2温度下的分子能量分布(t2>t1)。温度为t1时活化分子的多少可由面积A1反映出来；温度为t2时，活化分子的多少可由面积A1+A2反映出来。从图中可以看到，升高温度，可以使活化分子百分数增大，从而使反应速率增大。定律公式 阿伦尼乌斯公式非活化分子转变为活化分子所需吸收的能量为活化能的计算可用阿伦尼乌斯方程求解。阿伦尼乌斯方程反应了化学反应速率常数K随温度变化的关系。在多数情况下，其定量规律可由阿伦尼乌斯公式来描述： K=Aexp(-Ea/RT) （1） 式中：κ为反应的速率系（常）数；Ea和A分别称为活化能和指前因子，是化学动力学中极重要的两个参数；R为摩尔气体常数；T为热力学温度。 （1）式还可以写成： lnκ=lnA-Ea/RT （2） lnκ=与-1/T为直线关系，直线斜率为-Ea/R，截距为 lnA，由实验测出不同温度下的κ值，并将lnκ对1/T作图，即可求出E值。 例：由Ea计算反应速率系数k 当已知某温度下的k和Ea，可根据Arrhenius计算另一温度下的k，或者与另一k相对应的温度T。 2N2 O5 (g) = 2N2 O4(g) + O2 (g) 已知：T1 =298.15K, k1 =0.469×10s T2 =318.15K, k2 =6.29×10s 求：Ea及338.15K时的k3 。 Ea=[RT1 T2 (lnk2 /k1 )]/(T2 -T1 )=102kJ/mol lnk3 /k1 =Ea[(1/T1 )-(1/T3 )]/R K3 =6.12/1000S 对于更为复杂的描述κ与T的关系式中，活化能E定义为： E=RT2 （dlnκ/dT）（3） 在元反应中，并不是反应物分子的每一次碰撞都能发生反应。S.A.阿伦尼乌斯认为，只有“活化分子”之间的碰撞才能发生反应，而活化分子的平均能量与反应物分子平均能量的差值即为活化能。近代反应速率理论进一步指出，两个分子发生反应时必须经过一个过渡态——活化络合物，过渡态具有比反应物分子和产物分子都要高的势能，互撞的反应物分子必须具有较高的能量足以克服反应势能垒，才能形成过渡态而发生反应，此即活化能的本质。 对于复合反应，由上述实验方法求出的E值只是表观值，没有实际的物理意义。物理意义阿仑尼乌斯（S．A．Arrhenius）发现化学反应的速度常数k和绝对温度T之间有d（lnk）/dt=E/RT2的关系。这里的E就是活化能。假若把上式积分得到lnk=lnA-（E/RT），从这个公式可知，在各种温度下求得k值，把lnk对1/T作图（这图称为阿仑尼乌斯图）就得到直线，由于直线的斜率是-E/R，因而可求得E值。 活化能的物理意义一般认为是这样：从原反应体系到产物的中间阶段存在一个过渡状态，这个过渡状态和原系统的能量差就是活化能E，而且热能RT如不大于E，反应就不能进行。也就是原系统和生成物系统之间存在着能垒，其高度相当于活化能。其后埃林（H．Eyring）从过渡状态（也叫做活性络合物）和原系统之间存在着近似的平衡出发，对速度常数k导出了如下的关系：k=k（KT/h）exp（－ΔG*/RT）=k（KT/h）exp（ΔS*/R）exp（-ΔH*/RT）k为通透系数，K是波尔兹曼常数，h是普朗克常数，ΔG*、ΔS*、ΔH*分别为活化自由能、活化熵和活化焓。而且活化自由能与活化焓大致相等。酶促反应主要就是由于降低了活化自由能。

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EAI许多食品属于乳胶体（牛奶、乳脂、冰淇淋、豆奶、黄油、干酪、蛋黄酱和肉馅），蛋白质成分在稳定这些胶态体系中通常起着重要的作用。天然乳胶体靠脂肪球“这种“膜”由三酰甘油、磷脂、不溶性脂蛋白和可溶性蛋白的连续吸附层所构成。蛋白质一般对水/油（W/O）型乳胶液的稳定性较差。这可能是因为大多数蛋白质的强亲水性使大量被吸附的蛋白质分子位于界面的水相一侧。 蛋白质的表面活性不仅与蛋白质中氨基酸的组成、结构、立体构象、分子中极性和非极性残基的分布与比例，二硫键的数目与交联，以及分子的大小、形状和柔顺性等内在因素有关，而且与外界因素，甚至加工操作有关。凡是能影响蛋白质构象和亲水性与疏水性的环境因素，诸如pH、温度、离子强度和盐的种类、界面的组成、蛋白质浓度、糖类和低分子量表面活性剂，能量的输入，甚至形成界面加工的容器和操作顺序等，都将影响蛋白质的表面活性。蛋白质在搅打和均质时形成泡沫和乳状液的关键在于蛋白质能自发和快速的吸附在新形成的界面（空气-水或油-水）上。 具体可参阅:/dzjc1-44.html
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