竞争性抑制剂与酶通过什么键结合

竞争性抑制剂与酶通过什么键结合

1、如果是共价键则结合较牢固，而竞争性抑制剂对酶催化反应的影响是可以通过增大底物浓度而削弱，所以应该不是共价键。

2、竞争性抑制剂和底物与酶结合位点相同，因此竞争性抑制剂与酶结合的键应该和底物相同，比如范德华力、氢键、离子键、疏水键这些。

可逆性抑制中抑制剂与酶以哪种化学键结合而使酶活性下降

可逆性抑制中抑制剂与酶以非共价键结合而使酶活性下降。

可逆抑制作用是抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用。

类型：可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。竞争性抑制：抑制剂与底物的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；

但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。

反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。

非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。

竞争性抑制剂和非竞争性抑制剂的异同是什么?

相同点：

都是可逆的抑制作用，抑制剂与酶结合位点以非共价键结合；抑制剂与酶结合后酶都失活或被抑制而不能产生产物。

不同点：

一、含义不同

竞争性抑制剂会与底物竞争酶的活性部位。

非竞争性抑制剂则是与酶活性部位以外部位结合而改变活性部位的结构，使酶活性下降。

二、作用不同

竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。这种抑制使得Km增大，而Vmax不变。

非竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低特点为：

a、抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；

b、必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；

c、动力学参数。

竞争性抑制的机理：

1、抑制剂与底物在结构上有类似之处。

2、可能结合在底物所结合的位点（如结合基团）上，从而阻断了底物和酶的结合。

3、降低酶和底物的亲和力。

非竞争性抑制的机理：

1、有些抑制物往往与酶的非活性部位相结合，形成抑制物一酶的络合物后会进一步再与底物结合。

2、或是酶与底物结合成底物一一酶络合物后，其中有部分再与抑制物结合。

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