酶是动植物和微生物产生的具有催化能力的一类特殊的蛋白质,酶有如此高的活性是因为酶具有特殊的络合物结构排列,即有特定反应的适宜部位.也就是酶在反应中先与反应物结合生成一个中间络合物,然后把应生成产物,而酶又复原,总之还是通过中间络合物降低了反应的活化能。
最典型的实验就是双氧水(过氧化氢)的分解,取相同的过氧化氢两份,再取几滴氯化铁和新鲜猪肝藏研磨液,分别加入,肉眼观察气泡生成速率,或者用带火星的木条放在试管口观察,发现酶一组催化效率高于无机催化剂。
高效性。酶催化效率比无机催化剂高,是因为酶具有更强的特异性、独特的结构和调节反应条件的能力,而无机催化剂则没有这些能力,酶降低反应活化能的作用更显著,因而催化效率更高,体现了酶的催化作用具有高效性。
酶具有高效性的原因:是因为降低化学反应的活化能显著。酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。酶属生物大分子,分子质量至少在1万以上,大的可达百万。
酶的分类方式 1.氧化还原酶类(oxidoreductase)促进底物进行氧化还原反应的酶类,是一类催化氧化还原反应的酶,可分为氧化酶和还原酶两类。
2.转移酶类(transferases)催化底物之间进行某些基团(如乙酰基、甲基、氨基、磷酸基等)的转移或交换的酶类。例如,甲基转移酶、氨基转移酶、乙酰转移酶、转硫酶、激酶和多聚酶等。
3.水解酶类(hydrolases)催化底物发生水解反应的酶类。例如,淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。
酶作为生物催化剂和一般催化剂相比,在许多方面是相同的。如用量少而催化效率高。和一般催化剂一样,酶仅能改变化学反应的速度,并不能改变化学反应的平衡点,酶在反应前后本身不发生变化,所以在细胞中相对含量很低的酶在短时间内能催化大量的底物发生变化,体现酶催化的高效性。酶可降低反应的活化能(activation energy),但不改变反应过程中自由能的变化(△G),因而使反应速度加快,缩短反应到达平衡的时间,但不改变平衡常数(equilibrium constant)。
酶的催化作用与一般催化剂相比,又表现出特有的特征。
(一)酶催化的高效性
酶的催化活性比化学催化剂的催化活性要高出很多。如过氧化氢酶(catalase)(含Fe2 )和无机铁离子都催化过氧化氢发生如下的分解反应。1 mol的过氧化氢酶,1 min内,可催化5×106 mol的H2O2分解。同样条件下,1 mol的化学催化剂Fe2 ,只能催化6×10-4 mol的H2O2分解。二者相比,过氧化氢酶的催化效率大约是Fe2 的1010倍。
酶催化效率的高低可用转换数(turnover number)的概念来表示。转换数是指底物浓度足够大时,每分钟每个酶分子能转换底物的分子数,即催化底物发生化学变化的分子数。根据上面介绍的数据,可以算出过氧化氢酶的转换数为5×106。大部分酶的转换数在1 000左右,最大的可达106以上。
(二)酶催化的高度专一性
一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质。这就是酶作用的专一性(specificity)。如糖苷键、酯键、肽键等都能被酸碱催化而水解,但水解这些化学键的酶却各不相同,分别为相应的糖苷酶、酯酶和肽酶,即它们分别被具有专一性的酶作用才能水解。
(三)酶催化的反应条件温和
酶促反应一般要求在常温、常压、中性酸碱度等温和的条件下进行。因为酶是蛋白质,在高温、强酸、强碱等环境中容易失去活性。由于酶对外界环境的变化比较敏感,容易变性失活,在应用时,必须严格控制反应条件。
(四)酶活性的可调控性
与化学催化剂相比,酶催化作用的另一个特征是其催化活性可以自动地调控。生物体内进行的化学反应,虽然种类繁多,但非常协调有序。底物浓度、产物浓度以及环境条件的改变,都有可能影响酶催化活性,从而控制生化反应协调有序的进行。任一生化反应的错乱与失调,必将造成生物体产生疾病,严重时甚至死亡。生物体为适应环境的变化,保持正常的生命活动,在漫长的进化过程中,形成了自动调控酶活性的系统。酶的调控方式很多,包括抑制剂调节、反馈调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。
(五)酶催化的活性与辅酶、辅基和金属离子有关
有些酶是复合蛋白质,其中的小分子物质辅酶(coenzyme)、辅基(cofactor)及金属离子与酶的催化活性密切相关。若将它们除去,酶就失去活性。
他们都弄错了,上面说的是影响酶速率的因素
我给你个答案
1、底物和酶的邻近效应与定向效应
2、底物的变形和诱导契合
3、酸碱催化
4、共价催化
5、金属离子的催化
6、多元催化和协同效应
7、活性部位微环境的影响
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