怎样降低热休克蛋白质

热休克蛋白可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率。

热休克蛋白(HSPs)是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应激蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP110、HSP90、HSP70、HSP60 以及小分子热休克蛋白。

与其他大分子的热休克蛋白不同的是，小分子热休克蛋白似乎对于细胞的功能并不是必不可少的。但是，小分子热休克蛋白具有多种功能，包括赋予细胞以耐热性以抵抗高温，作为分子伴侣以防止蛋白聚集，对抗正常的细胞死亡，从而调节细胞的生存和死亡的平衡。

扩展资料

许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。

小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。例如将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止。

-热休克蛋白

温度对热休克蛋白调控有没有时间性很难说
热休克蛋白是一类热应急蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。但是其的诱导和调节的机制迄今还不清楚。
只能知道温度对热休克蛋白有调控作用，至于其时间性仍在研究中

当细胞应激（如感染、热休克以及氧化损伤）反应发生时，热休克蛋白被大量表达，其作用是识别错误折叠或去折叠的蛋白质，并标记它们以供蛋白酶体降解。作为分子伴侣，热休克蛋白Hsp27和Hsp90已经被发现可以提高泛素-蛋白酶体系统的活性，虽然它们并不直接参与这一系统的运行。 另一个热休克蛋白Hsp70，可以结合到错误折叠蛋白质表面的疏水区，并引导E3泛素连接酶（如CHIP）将错误折叠的蛋白质标记上泛素，使得蛋白酶体可以降解它们。 CHIP蛋白，全称为HSP70的C末端相互作用蛋白（carboxyl terminus of Hsp70-interacting protein），其自身可以通过抑制与其对应的E2之间的相互作用而被调控。
对于氧化损伤的蛋白质，也有相似的机制可以促使它们被蛋白酶体系统降解。例如，定位于细胞核中的蛋白酶体是由PARP蛋白所调控，可以降解被不正确氧化的组蛋白。 被氧化的蛋白质往往会在细胞中形成巨大的两性聚合物，而这种聚合物可以被20S核心颗粒直接降解，而不需要19S调节颗粒的参与，也不需要ATP水解和泛素标签。 但高水平的氧化损伤增加了蛋白片断之间互相连接的程度，所形成的聚集物就能够抵抗蛋白酶体的降解。这种高氧化度的聚集物的数量和大小与衰老程度相关。
一些晚发型神经退行性疾病（如帕金森氏症和老年痴呆症）中都以含有错误折叠的蛋白质所形成的聚合物为共同特点，而蛋白酶体活力受损被认为是导致这类病症的重要因素。在这些疾病中，错误折叠蛋白质可以形成的巨大的不可溶聚合物并导致神经中毒，但具体的致病机制还不清楚。在帕金森氏症中，蛋白酶体活性的降低被认为是导致蛋白聚集和路易体（Lewy body）形成的原因之一。 这一推测得到了一些实验结果的支持；在对帕金森氏症的酵母模型进行研究后发现，当蛋白酶体的活性降低后，这种酵母对于来自α－突触核蛋白(α-synuclein，路易体的主要成分）的毒性变得更加敏感。

【答案】：热休克蛋白是指细胞在高温或其他应激原作用下所诱导生成或合成增加的一组蛋白质。热休克蛋白的主要功能与蛋白质代谢有关，其功能涉及细胞结构维持、更新、修复、免疫等，但其基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、复性及降解。由于其伴随着蛋白质代谢的许多重要步骤，因此被形象地称为'分子伴娘'。在应激时，各种应激原导致蛋白质变性，使之成为伸展的或错误折叠多肽链，其疏水区域可重新暴露在外，易形成蛋白质聚集物，对细胞造成严重损伤。热休克蛋白充分发挥“分子伴娘”功能，防止蛋白质变性、聚集并促进聚集蛋白质的解聚及复性，因而在各种应激反应中对细胞具有保护作用，是体内重要的内源性保护机制。